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Sorry, I can't speak english.
La question concerne l'approche de la recherche de l'�nergie minimale touv�e dans le repliement de la chaine d'acides amin�s.
Sommes nous s�r que la situation cible est une situation d'�nergie minimale?
Le repliement �tant dynamique, l'ordre de la s�quence dans le temps peut faire au mieux "au moment du repliement". La situation "interm�diaire" peut s'av�rer stable pour la suite de la proc�dure. Et le r�sultat obtenu suivant une logique dynamique du repliement pourrait ne pas �tre la situation d'�nergie minimale statiquement.
Donc je repose ma question : Sommes nous s�r que la situation cible est une situation d'�nergie minimale absolue?
merci

Non, nous ne pouvons jamais être sûr que nous avons trouvé la situation d'énergie minimale absolue du fait que c'est un repliement aveugle. Les prédictions ne diffèrent pourtant que quelques angstroms. Pour déterminer la situation d'énergie minimale, un grand nombre de WUs pour une protéine est envoyé aux utilisateurs de rosetta@home, ces WUs rapportent les meilleures résultats comparés aus autres résultats intermédiaires de la WU. Puis les meilleurs résultats des WUs sont comparés entre eux avec les autres WUs de la protéine. Pour visaliser cela, vous pouver cliquez sur "Results" sur la page principale.

Voici un exemple d'une protéine calculée l'année dernière:
https://boinc.bakerlab.org/rosetta/rah_top_predictions/casp7_pictures/t330-2.jpg

Cette image montre les différences minimales entre la situation minimale absolue et la situation prédite. Le plus d'ordinateurs participent à rosetta, les prédictions deviendront de plus en plus exactes.

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Can someone explain me why we do not reverse the process analysing the protein structure? I mean the minimum energy "movement" from a point to a result could be reversed to maximum energy requirement from the result to a point.
Im new to the project, sorry if im missing a point.
(Hope this is clear enough...)

Quelqu'un peut m'expliquer pourquoi nous n'inversons pas le processus d'analyse de la proteine? Plutot que de chercher le repliment mecanique par mouvement de plus bas niveau d'energie, nous pourrions partir du resultat et chercher les plus haut niveaux d'energie requis pour trouver le chemin en sens inverse.
Non?

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because the aim is to get to the result (which should be the answer - i.e. the native shape of the protein in nature). If you already knew the answer then there'd be no need for rosetta ;)

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Francois, to talk more about what dcdc explained...

Your graphic for Rosetta often shows the native structure of a protein, and the RMSD, which is a measurement of how close your current prediction is to that native structure. But, the ultimate goal is to be able to make the prediction when the native structure is not known. This is because only a small fraction of the proteins in nature have been studied to determine their native structure.

The reason they have not been studied is because of the time and expense of the current methods of doing such studies. That is where the Rosetta computer program comes in. Once perfected, it will be possible to arrive at the same native structure simply by knowing the amino acid sequence that makes up your protein (which is much easier to determine with current methods, then to find the three dimensional shape). So, Rosetta will be the way that we get such a catalog of protein structures created. And how we invent new proteins that bind with disease-related proteins and prevent them from continuing to function in the mannar that is doing harm to the person they live within.

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Add this signature to your EMail:
Running Microsoft's "System Idle Process" will never help cure cancer, AIDS nor Alzheimer's. But running Rosetta@home just might!
https://boinc.bakerlab.org/rosetta/

Thanks!
I understand now why there is some searches with known native structure and some without...
More understanding = more will to crunh data.

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